[发明专利]高凝胶性大豆蛋白的制备方法

说明书

技术领域

本发明属于大豆蛋白加工技术领域，尤其涉及一种高凝胶性大豆蛋白的制备方法。

背景技术

凝胶性是大豆蛋白重要功能特性之一。在豆腐制作过程中，胶凝作用可使液态的豆奶转变成凝乳状的食品；同样香肠、午餐肉等碎肉制品业利用该特性赋予制品良好凝胶组织结构，增加咀嚼感，并为肉制品保持水分和脂肪提供基质。胶凝作用是指由一定程度变性的分子聚集并形成一种有序的蛋白质网络的过程。蛋白质网络形成是蛋白质–蛋白质和蛋白质–溶剂（水）相互作用及相邻多肽链吸引力和排斥力平衡的结果。

目前常用的蛋白改性手段主要包括包括物理改性、化学改性、酶法改性，还有多种改性手段联合的组合改性。由于物理改性程度低、功能性改善不明显，化学改性存在安全隐患，因此在食品中选择酶法对大豆蛋白进行改性。转谷氨酰胺酶是一种酰基转移酶，在肽链中谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基作为酰基供体与主要的胺类作为酰基受体之间催化酰基转移反应。转谷氨酰胺酶可以催化相同或不同蛋白质分子间的交联和聚合形成了空间的网络交错结构，形成新的共价键，增强蛋白质的凝胶性。酶交联反应前经常需要对大豆蛋白进行预处理，常用的预处理方法有物理方法和化学方法。目前报道的物理方法主要有加热、超高压、超声波、挤压、研磨等；化学方法主要有添加二氧化硫、酸、碱、脲等。其中物理处理由于方法简便，无毒副作用等特点，更加适合于在食品工业中应用。

国内外已有人对大豆蛋白的凝胶性进行改性研究，Ramírez-Suárez等（2003）研究报道，利用转谷氨酰胺酶对SPI进行改性，适度酶解导致的蛋白中疏水基团的暴露有利于在较低的蛋白浓度下形成网络组织结构，可提高SPI的凝胶能力以及凝胶性能等。田少君等（2005）人研究了转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响改性，分离蛋白在加酶量为5U/g、pH值8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12％时凝胶性明显得到改善，随着转谷酰胺酶作用时间的延长，大豆分离蛋白凝胶性也呈增加趋势。Jia等（2010）发现超声处理后，小麦胚芽蛋白能在更短的时间内达到更高的DH。而超声预处理结合酶法联合改性提高大豆蛋白凝胶性的研究报道很少，现有的大豆蛋白改性方法存在改性程度低，酶用量大，酶解时间长等问题。

发明内容

本发明所要解决的技术问题是克服上述现有技术的不足，提供一种高凝胶性大豆蛋白的制备方法，达到提高大豆蛋白凝胶性，简化工艺、减少酶用量及酶解时间的目的。

本发明所要解决的技术问题是通过以下技术方案来实现的：

高凝胶性大豆蛋白的制备方法，该方法包括以下步骤：

（1）将大豆分离蛋白加水混合制成体积浓度为5%的蛋白溶液，将蛋白溶液进行超声预处理；

（2）将步骤（1）中经超声预处理后的蛋白溶液调节pH和温度后进行酶交联反应，将交联后的产物冷却至室温，调节pH至7-7.5，然后经浓缩、冷冻干燥后即得高凝胶性大豆蛋白。

所述步骤（1）的超声功率为200-600W，超声时间为10-50min。

所述步骤（1）的超声超声功率为500W，超声时间为30min。

所述步骤（2）中的交联反应酶为转谷氨酰胺酶。

所述步骤（2）的酶交联反应时间为0.5-2.5h，加酶量为大豆分离蛋白重量的20-60 U/g，酶解pH 为6.5-8.5，酶解温度为30-70℃。

所述步骤（2）的酶交联反应时间为1.54h，加酶量为大豆分离蛋白重量的41.6U/g，酶解pH为 7.62，酶解温度为47.3℃。

本发明方法采用超声预处理结合酶法联合改性制备高凝胶性大豆蛋白，原料蛋白在超声的机械效应、热效应和空化等效应的作用下，随着声化学作用加强，影响到大豆分离蛋白溶液体系微观结构和7S蛋白及和11S蛋白解离程度，增加了蛋白的溶解性，有利于后续的转谷氨酰胺酶交联反应，当转谷氨酰胺酶作用于蛋白质分子时，形成蛋白质分子内和分子间的ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸异肽键，使蛋白质发生交联，形成了高分子量聚合物，从而改善大豆蛋白的凝胶性；本方法具有生产工艺简单，所需酶用量少，酶解时间短和生产成本低的特点。

附图说明

图1 是本发明方法的工艺路线图；

图2 超声功率对凝胶强度的影响；

图3 超声时间对凝胶强度的影响；

图4 酶解时间与加酶量交互对凝胶强度的响应面；

图5 酶解时间与酶解pH交互对凝胶强度的响应面；

图6 加酶量与酶解温度交互对凝胶强度的响应面；

图7 酶解pH与酶解温度交互对凝胶强度的响应面。