[发明专利]一种制备牛血红蛋白/钛基二氧化钛杂化材料的方法有效
申请号: | 201010181821.1 | 申请日: | 2010-05-25 |
公开(公告)号: | CN101857638A | 公开(公告)日: | 2010-10-13 |
发明(设计)人: | 何静;王艳 | 申请(专利权)人: | 北京化工大学 |
主分类号: | C07K17/14 | 分类号: | C07K17/14;B01J31/38 |
代理公司: | 北京思海天达知识产权代理有限公司 11203 | 代理人: | 刘萍 |
地址: | 100029 *** | 国省代码: | 北京;11 |
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摘要: | |||
搜索关键词: | 一种 制备 血红蛋白 钛基二 氧化 钛杂化 材料 方法 | ||
技术领域
本发明属于生物-无机杂化技术领域,特别是涉及一种制备牛血红蛋白与钛基二氧化钛杂化材料的方法,这种杂化材料中蛋白质的活性保持良好,对双氧水的催化氧化活性良好。
背景技术
生物-无机杂化技术作为超分子化学的一个重要分支一直是科学研究的重点,生物-无机杂化材料的构筑及其功能化更是最近和将来很长一段时间内人们的研究热点。结合生物分子具有广泛应用潜力的特点,通过生物-无机杂化技术实现生物大分子的功能化和器件化,从而实现生物分子在实际应用中的价值。活性生物分子(如酶、氨基酸、肽)由于其特殊的物化性质在生物传感、催化、医药、食品加工等领域具有广阔的应用前景,但由于游离分子存活的温度、pH值范围窄,容易变性和失活,对热、强酸、强碱和有机溶剂均不够稳定,价格昂贵,阻碍其作为一类重要应用材料的研究和应用,因此如何提高酶分子的稳定性成为人们首要解决的问题。无机材料以其优良的光、电、磁等优良的特性一直是材料界追捧的对象,将活性生物分子与无机材料组装得到生物-无机杂化材料,对于维持生物大分子的活性,提高生物大分子的稳定性至关重。基于活性生物分子与无机纳米材料组装得到的生物-无机纳米杂化材料同时具有二者的独特性质,已成为生命科学及材料科学等领域的研究热点。
血红蛋白(hemoglobin,Hb)的主要功能是在血液中结合并转运氧气。在红细胞成熟期间产生大量的血红蛋白(每个红细胞约含3亿个Hb分子),血红蛋白以高浓度(约为质量的34%)溶解于红细胞溶胶中。在从肺部经过心脏到达外周组织的动脉血中Hb约为96%氧饱和度。在回到心脏的静脉血中Hb仅为64%氧饱和度。因此每100mL血经过组织约释放Hb携带的1/3氧或相当于大气压和体温下6.5mL氧气。
Hb是由两条α链和两条β链相互结合而成的四聚体,每个多肽链称为一个亚基,每个亚基包含一个亚铁血红素,故一个Hb分子内共包括有4个血红素辅基。这些血红素辅基分别位于血红蛋白的各个亚基的裂隙空穴中,构成血红蛋白文件夹式的结构。Hb的4个亚基相互排列紧密,形成近似球形的分子,Hb的分子量约为66000Da,等电点为6.8,分子大小为5.0×5.5×6.5nm。血红素卟啉环中心的铁原子有6个配位键,其中4个键与卟啉环上的N配位,形成一个平面,另外离血红素平面较近的一个组氨酸残基中的咪唑氮与血红素的铁原子形成一个轴向配位键,故通常血红素铁原子可形成5个配位键,此时它的轴向直径较大,不能全部嵌入卟啉平面。当Hb血红素铁原子的第6配位与氧结合后,其直径缩小,落入卟啉环平面内。即伴随着Hb分子与氧的结合,Hb的构象也发生了相应的变化。Hb的这种“变构现象”是调节其功能活动的极为有效的方式,使其能与氧气进行可逆的氧结合。这种现象类似于酶与底物之间的结合,所以血红蛋白又被称为“类酶”。
血红蛋白四条肽链中血红素Fe3+/Fe2+的平均式量电位约在-70mV(vs.SCE),单独的α链的电位比β链的电位要高40mV。血红蛋白分子的电子转移速率常数为Ks=3×10-3mol-1·s-1,与铁氰酸盐反应时,电子转移速率常数Ks=7×104mol-1·s-1氧化缓慢,所以血红蛋白可以认为是“氧化还原惰性”的分子。
TiO2是一种多晶型化合物,自然界中有金红石型、锐钛矿型、板钛矿型和TiO2-B四种晶型结构。其中锐钛矿型TiO2因其良好的生物相容性,化学稳定性强,价廉易得而得到广泛的应用。传统的TiO2粉体材料具有较高的比表面积,但在应用时不能连续操作,且回收再利用造成使用成本增加。此外,电极材料也无法直接利用粉末进行性能测试。因此,电极材料的固定化和器件化便成为其应用中迫切需要解决的实际问题。目前,以TiO2材料为主导的固定化和器件化研究主要分为两类:一类是由无序纳米粒子组成或堆砌而成的薄膜材料;另一类是由高度有序的微观结构组成的阵列膜材料,主要代表就是高度有序的TiO2纳米管阵列。
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